Zu Epitalon wird viel diskutiert, selten mit Kontext. Hier stehen zuerst die Grundlagen in geordneter Reihenfolge, danach die praktischen Hinweise.
Geprüft am 2025-09-13. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
== Literatur == E. M. Kościuczuk, P. Lisowski, J. Jarczak, N. Strzałkowska, A. Jóźwik, J. Horbańczuk, J. Krzyżewski, L. Zwierzchowski, E. Bagnicka: Cathelicidins: family of antimicrobial peptides. A review. In: Molecular biology reports. Band 39, Nummer 12, Dezember 2012, S. 10957–10970, doi:10.1007/s11033-012-1997-x. PMID 23065264, PMC 3487008 (freier Volltext). F. Desriac, C. Jégou, E. Balnois, B. Brillet, P. Le Chevalier, Y. Fleury: Antimicrobial peptides from marine proteobacteria. In: Marine drugs. Band 11, Nummer 10, Oktober 2013, S. 3632–3660, doi:10.3390/md11103632. PMID 24084784, PMC 3826127 (freier Volltext). J. P. Tam, S. Wang, K. H. Wong, W. L. Tan: Antimicrobial Peptides from Plants. In: Pharmaceuticals. Band 8, Nummer 4, 2015, S. 711–757, doi:10.3390/ph8040711. PMID 26580629. B. A. Katzenback: Antimicrobial Peptides as Mediators of Innate Immunity in Teleosts. In: Biology. Band 4, Nummer 4, 2015, S. 607–639, doi:10.3390/biology4040607. PMID 26426065, PMC 4690011 (freier Volltext). L. Martin, A. van Meegern, S. Doemming, T. Schuerholz: Antimicrobial Peptides in Human Sepsis. In: Frontiers in immunology. Band 6, 2015, S. 404, doi:10.3389/fimmu.2015.00404. PMID 26347737, PMC 4542572 (freier Volltext). H. Y. Yi, M. Chowdhury, Y. D. Huang, X. Q. Yu: Insect antimicrobial peptides and their applications. In: Applied Microbiology and Biotechnology. Band 98, Nummer 13, Juli 2014, S. 5807–5822, doi:10.1007/s00253-014-5792-6. PMID 24811407, PMC 4083081 (freier Volltext).
Quellen: de.wikipedia.org
Casomorphine sind Peptide, die bei der Verdauung von Milchproteinen entstehen (Exorphine). Bestimmte Mitglieder dieser Stoffgruppe können eine analgetische Wirkung haben. Studien konnten jedoch weder eine Aufnahme intakter Casomorphin-Moleküle über den Darm noch einen Transportweg für diese über die Blut-Hirn-Schranke feststellen. In der Krebsforschung wird seine schmerzstillende Wirkung untersucht. Auch soll es blutdrucksenkende Wirkung haben. Intakt absorbiert hätten sie, wenn sie an spezifische Opioidrezeptoren binden würden, eine den exogenen Opioiden ähnliche Wirkung:
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == Kurek M, Przybilla B, Hermann K, Ring J: A naturally occurring opioid peptide from cow's milk, beta-casomorphine-7, is a direct histamine releaser in man. In: International Archives of Allergy and Immunology. 97. Jahrgang, Nr. 2, 1992, S. 115–120, PMID 1374738 (englisch). Jinsmaa Y, Yoshikawa M: Enzymatic release of neocasomorphin and beta-casomorphin from bovine beta-casein. In: Peptides. 20. Jahrgang, Nr. 8, 1999, S. 957–962, PMID 10503774 (englisch).
Quellen: de.wikipedia.org
Cathelicidine sind antimikrobielle Peptide, die hauptsächlich in Immunzellen von Wirbeltieren produziert werden und Teil der angeborenen Immunantwort sowie der Apoptose körpereigener Zellen sind. Es handelt sich um Transportproteine, deren Einbau einerseits in die Zellwand grampositiver Bakterien sowie andererseits in die Zellmembran zu einem Verlust von Ionen und kleinen Molekülen führt. Im Mensch ist das CAMP-Gen bekannt, das für zwei Cathelicidine codiert, die aus einem Vorläuferpeptid herausgeschnitten werden: FALL-39 und LL-37. Die Produktion von Cathelicidin wird insbesondere durch Stimulation des TLR-9, aber auch TLR-2 und TLR-4 und indirekt durch Vitamin D angeregt. Cathelicidin werden ebenfalls von den Zellen des Unterhautfettgewebes produziert und schützen so die Haut for Infektionen.
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== Vorkommen == Cathelicidine sind als antimikrobielle Peptide in der Klasse der Säugetiere weit verbreitet. Besonders zahl- und variantenreich kommen sie in den Vertretern der Gruppe der Cetartiodactyla, zu denen insbesondere die Paarhufer gehören, vor. Der Mensch besitzt, wie die meisten anderen Säugetiere nur ein einziges Cathelicidin-Gen. Außerhalb der Klasse der Säugetiere konnten Cathelicidine nur vereinzelt, wie beispielsweise beim Haushuhn, nachgewiesen werden. Cathelicidin-ähnliche Peptide konnten auch bei der Regenbogenforelle und den Schleimaalen gefunden werden. Auf Grund dieser Verbreitung kann die evolutionsgeschichtliche Entstehung der Cathelicidine auf den Zeitraum von vor 500 bis 300 Millionen Jahren geschätzt werden.
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=== Struktur === Die strukturell heterogene Familie der Cathelicidine beherbergt antimikrobielle Peptide mit einer Länge von 12 bis 80 Aminosäurebausteinen. Die größte Gruppe der Cathelicidine besteht aus 23 bis 37 Aminosäuren umfassenden Peptiden mit einer α-Helix-Struktur. Zu dieser Gruppe zählen die antimikrobiellen Peptide LL-37 und FALL-39 des Menschen. Eine weitere Gruppe stellen die aus 12 bis 18 Aminosäuren bestehende Peptide mit einer β-Schleifenstruktur dar, die über ein oder zwei Disulfidbrücken stabilisiert werden, dar. Dazu zählen beispielsweise die Protegrine des Schweins. Eine dritte Gruppe antimikrobieller Peptide der Cathelicidine bilden die aus 39 bis 80 Aminosäuren bestehenden überwiegend linearen Peptide mit Polyprolinmotiven. Zu ihnen gehören unter anderem Bac5 und Bac7 des Rinds und die Prophenine des Schweins. Eine von den übrigen Cathelicidinen verschiedene Struktur weist das Indolicidin des Rinds auf. Indolicidin ist ein aus 13 Aminosäuren bestehendes lineares, tryptophanreiches Peptid. Sie alle bestehen aus einer C-terminale kationische Domäne, welche nach Abspaltung aus einem Holoprotein aktiviert wird und für eine antimikrobielle Wirksamkeit verantwortlich ist.
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== Biosynthese == Die Biosynthese und Aktivierung der Cathelicidine ist ein mehrstufiger Prozess. Das menschliche Cathelicidin LL-37 wird durch das CAMP-Gen auf dem Chromosom 3 codiert. Dieses Gen besteht, wie auch die Cathelicidin-Gene anderer Säugetiere aus vier Exons. Die antimikrobielle Aktivität wird durch das hypervariable Exon 4 codiert, während die Exons 1 bis 3 eine Signalpeptidsequenz und die darauf folgende Cathelin-Domäne codieren. Primär werden Präpropeptide synthetisiert und in den Granula neutrophiler Granulozyten oder anderer Zellen gespeichert. Nach einer Freisetzung dieser biologisch inaktiven Propeptide werden sie enzymatisch durch Elastase oder andere Proteinasen in ein Cathelin und ein C-terminales antimikrobielles Peptid gespalten.
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